Денатурация белка примеры

Содержание
  1. Структура белка – основные виды с описанием и примерами, функции
  2. Первичная структура белка
  3. Вторичная структура белка
  4. Третичная структура белка
  5. Четвертичная структура белка
  6. Денатурация и ренатурация белка
  7. Протеины – простые белки
  8. Протеиды – сложные белки
  9. Функции белков
  10. Денатурация белка примеры
  11. Белки: общее понятие
  12. Виды структур белка
  13. Денатурация белковых молекул
  14. Гидролиз белковой молекулы
  15. Функции белков в организме
  16. Защитная функция белков
  17. Белки пищевые
  18. Белки в клетке
  19. Виды белков в организме
  20. Ферменты
  21. А действительно ли неденатурированный белок предпочтительнее для роста мышц в спорте? – магазин спортивного питания и аксессуаров proteininkiev
  22. Белок и его структура
  23. Денатурация белка
  24. Белки и пищеварение
  25. Заключение сравнения денатурированного и неденатурировванного белка
  26. Для размещения информации из данного обзора на своих ресурсах обязательно указать наш сайт proteininkiev.com в качестве источника.  Все права защищены PROTEININKIEV TM 2018.
  27. Денатурированный белок – как готовка и выпечка влияют на содержание белков в блюде?
  28. Что такое белки?
  29. Что такое денатурация белка? 
  30. Готовка, выпечка и содержание белков 
  31. 1. Мясо
  32. 2. Бобовые
  33. 3. Рыба и морепродукты
  34. 4. Яйца
  35. 5. Протеиновый порошок
  36. Важнейшие химические и физические свойства белков
  37. Классификация белков
  38. Физико-химические свойства белка
  39. Амфотерность
  40. Растворимость
  41. Денатурация
  42. Химические свойства белков, качественные реакции, уравнения реакций
  43. Биологическое значение белка
  44. ТОП-10 малоизвестных фактов о белке
  45. Заключение

Структура белка – основные виды с описанием и примерами, функции

Денатурация белка примеры

Структура белка необычайно важна для соединений, так как все функции они выполняют, принимая определённую пространственную конфигурацию.

Белки – это природные полимеры, молекулы которых состоят из остатков аминокислот, соединенных амидными (пептидными) связями.

Мономерами для образования макромолекулы служат α-аминокислоты. Это соединения, содержащие аминогруппу у первого атома углерода, не считая углерод карбоксильной группы.

Таких аминокислот известно 20. Из этого количества создаётся всё многообразие белков. Некоторые аминокислоты могут образовываться в организме, их называют заменимыми. Те, которые поступают только с пищей – незаменимые. В зависимости от состава, белки делят на полноценные, содержащие незаменимые аминокислоты, и неполноценные, не содержащие незаменимые аминокислоты.

Состав, строение и функции белков очень сложные, изучает эти вопросы биология. Рассматриваются природные полимеры и в курсе химии. Состав их можно выразить формулой:

(–HN – CHR – CO –)n

В природные полимеры входят химические элементы: углерод, кислород, водород, азот, сера. В состав некоторых соединений включены фосфор, селен железо, медь и прочие элементы.

Первичная структура белка

Последовательно соединенные друг с другом аминокислотные остатки в цепь образуют первичную структуру. Цепь образована пептидной химической связью. Этот уровень организации самый важный. Случайная замена одной аминокислоты вызывает тяжелое генетическое заболевание.

Белковые молекулы образуются в процессе биосинтеза на рибосомах. Здесь реализуется наследственная информация. Последовательность аминокислотных остатков определяется последовательностью нуклеотидов в и-РНК. Зависимость триплетов и аминокислот записана в таблице генетического кода.

Если первичный уровень организации белка задаётся правильно, остальные структуры макромолекула принимает самопроизвольно.

Вторичная структура белка

Свёрнутая в спираль одна или 2 полипептидные цепи образуют вторичную структуру. Её поддерживают водородные связи. 

Большинство белковых молекул имеют вторичный уровень.

Третичная структура белка

Упаковка вторичной структуры в клубок образует третичный уровень организации. 

Поддерживают данную структуру дисульфидные, солевые, сложноэфирные мостики, силы электростатического взаимодействия.

Четвертичная структура белка

Некоторые белковые единицы формируют сложные агрегаты в пространстве. Несколько упакованных в клубок белков, ориентированных относительно друг друга, создают четвертичную структуру. 

Удерживаются такие агрегаты водородными связями, электростатическими и прочими взаимодействиями.

Денатурация и ренатурация белка

Природные соединения проявляют разные свойства. Одно из важнейших свойств – денатурация белка. Это разрушение пространственной организации белковых молекул. Последовательность соединения аминокислот, а значит и химический состав, не изменяется. 

Пространственная конфигурация может разрушаться в результате действия разных факторов:

  • высокой температуры;
  • радиации;
  • солей тяжёлых металлов;
  • щелочей;
  • кислот;
  • механических и иных факторов.

Если первичный уровень организации белка не нарушен, может идти обратная реакция – ренатурация. Это восстановление пространственного строения молекулы. Не все природные полимеры способны к восстановлению пространственной организации. 

Иногда денатурация протекает необратимо, хотя первичная структура не разрушается. Функции белки способны выполнять, находясь в определенной пространственной конфигурации.

Протеины – простые белки

К простым белкам относят высокомолекулярные соединения, состоящие только из остатков аминокислот. В них содержатся незаменимые и заменимые аминокислоты.

Протеины применяются в спортивной среде для восполнения белковой массы в организме. Используют протеиновый порошок для приготовления коктейля, в качестве добавки к пище.

Протеиновый порошок получают в результате переработки продуктов животного происхождения: молока, мяса, яиц, рыбы. Организм будет получать протеины, если просто употреблять в пищу указанные продукты. Усвоение их будет идти медленнее.

Протеиды – сложные белки

Сложными называют белки, содержащие небелковые по природе вещества. Так называемые простетические группы. 

В соответствии с химическим составом и наличием групп их классифицируют:

  • на нуклеопротеиды;
  • хромопротеиды;
  • липопротеиды;
  • гликопротеиды и другие.

В состав протеидов входят элементы: магний, железо, медь и другие. Примером протеидов являются гемоглобин и миоглобин. Они выполняют важнейшие функции, принимают участие в обменных процессах.

Функции белков


Белки выполняют в клетках организмов важные функции:

  • каталитические;
  • регуляторные;
  • структурные;
  • двигательные;
  • транспортные;
  • защитные;
  • запасные и другие.

Пространственная конфигурация белка оказывает существенное влияние на возможность выполнения функций.

Источник: https://nauka.club/biologiya/struktura-belka.html

Денатурация белка примеры

Денатурация белка примеры

По теории Опарина-Холдейна жизнь на нашей планете зародилась из коацерватной капельки. Она же представляла собой молекулу белка.

То есть следует вывод, что именно эти химические соединения — основа всего живого, что существует сегодня.

Но что же собой представляют белковые структуры? Какую роль сегодня они играют в организме и жизни людей? Какие виды белков существуют? Попробуем разобраться.

Белки: общее понятие

С точки зрения химического строения, молекула рассматриваемого вещества представляет собой последовательность аминокислот, соединенных между собой пептидными связями.

Каждая аминокислота имеет две функциональные группы:

  • карбоксильную -СООН;
  • амино-группу -NH2.

Именно между ними и происходит формирование связи в разных молекулах. Таким образом, пептидная связь имеет вид -СО-NH. Молекула белка может содержать сотни и тысячи таких группировок, это будет зависеть от конкретного вещества. Виды белков очень разнообразны.

Среди них есть и те, которые содержат незаменимые для организма аминокислоты, а значит должны поступать в организм с пищевыми продуктами. Существуют такие разновидности, которые выполняют важные функции в мембране клетки и ее цитоплазме. Также выделяют катализаторы биологической природы — ферменты, которые тоже являются белковыми молекулами.

Они широко используются и в быту человека, а не только участвуют в биохимических процессах живых существ.

[attention type=yellow]

Молекулярная масса рассматриваемых соединений может колебаться от нескольких десятков до миллионов. Ведь количество мономерных звеньев в большой полипептидной цепи неограниченно и зависит от типа конкретного вещества.

[/attention]

Белок в чистом виде, в его нативной конформации, можно увидеть при рассмотрении куриного яйца в сыром виде. Светло-желтая, прозрачная густая коллоидная масса, внутри которой располагается желток — это и есть искомое вещество.

То же самое сказать об обезжиренном твороге, Данный продукт также является практически чистым белком в его натуральном виде.

Однако не все рассматриваемые соединения имеют одинаковое пространственное строение. Всего выделяют четыре организации молекулы. Виды структур белка определяют его свойства и говорят о сложности строения. Также известно, что более пространственно запутанные молекулы подвергаются тщательной переработке в организме человека и животных.

Виды структур белка

Всего их выделяют четыре. Рассмотрим, что собой представляет каждая из них.

  1. Первичная. Представляет собой обычную линейную последовательность аминокислот, соединенных пептидными связями. Никаких пространственных закручиваний, спирализации нет. Количество входящих в полипептид звеньев может доходить до нескольких тысяч. Виды белков с подобной структурой — глицилаланин, инсулин, гистоны, эластин и другие.
  2. Вторичная. Представляет собой две полипептидные цепи, которые скручиваются в виде спирали и ориентируются по направлению друг к другу образованными витками. При этом между ними возникают водородные связи, удерживающие их вместе. Так формируется единая белковая молекула. Виды белков такого типа следующие: лизоцим, пепсин и другие.
  3. Третичная конформация. Представляет собой плотно упакованную и компактно собранную в клубок вторичную структуру. Здесь появляются другие типы взаимодействия, помимо водородных связей — это и ван-дер-ваальсово взаимодействие и силы электростатического притяжения, гидрофильно-гидрофобный контакт. Примеры структур — альбумин, фиброин, белок шелка и прочие.
  4. Четвертичная. Самая сложная структура, представляющая собой несколько полипептидных цепей, скрученных в спираль, свернутых в клубок и объединенных все вместе в глобулу. Такие примеры, как инсулин, ферритин, гемоглобин, коллаген, иллюстрируют собой как раз такую конформацию белков.

Если рассматривать все приведенные структуры молекул детально с химической точки зрения, то анализ займет много времени. Ведь на самом деле чем выше конфигурация, тем сложнее и запутаннее ее строение, тем больше типов взаимодействий наблюдается в молекуле.

Денатурация белковых молекул

Одним из самых важных химических свойств полипептидов является их способность разрушаться под влиянием определенных условий или химических агентов. Так, например, широко распространены разные виды денатурации белков.

Что это за процесс? Он заключается в разрушении нативной структуры белка. То есть если изначально молекула имела третичную структуру, то после действия специальными агентами она разрушится. Однако при этом последовательность аминокислотных остатков остается в молекуле неизменной.

Денатурированные белки быстро теряют свои физические и химические свойства.

Какие реагенты способны привести к процессу разрушения конформации? Таких несколько.

  1. Температура. При нагревании происходит постепенное разрушение четвертичной, третичной, вторичной структуры молекулы. Зрительно это можно наблюдать, например, при жарке обычного куриного яйца. Образующийся «белок» — это первичная структура полипептида альбумина, который был в сыром продукте.
  2. Радиация.
  3. Действие сильными химическими агентами: кислотами, щелочами, солями тяжелых металлов, растворителями (например, спиртами, эфирами, бензолом и прочими).

Данный процесс иногда еще называют плавлением молекулы. Виды денатурации белков зависят от агента, при действии которого она наступила. При этом в некоторых случаях имеет место процесс, обратный рассмотренному. Это ренатурация.

Не все белки способны восстанавливать обратно свою структуру, однако значительная их часть может это делать.

Так, химики из Австралии и Америки осуществили ренатурацию вареного куриного яйца при помощи некоторых реагентов и способа центрифугирования.

Этот процесс имеет значение для живых организмов при синтезе полипептидных цепочек рибосомами и рРНК в клетках.

Гидролиз белковой молекулы

Наравне с денатурацией, для белков характерно еще одно химическое свойство — гидролиз. Это также разрушение нативной конформации, но не до первичной структуры, а полностью до отдельных аминокислот. Важная часть пищеварения — гидролиз белка. Виды гидролиза полипептидов следующие.

  1. Химический. Основан на действии кислот или щелочей.
  2. Биологический или ферментативный.

Однако суть процесса остается неизменной и не зависит от того, какие виды гидролиза белков имеют место быть. В результате образуются аминокислоты, которые транспортируются по всем клеткам, органам и тканям. Дальнейшее их преобразование заключается в участии синтеза новых полипептидов, уже тех, что необходимы конкретному организму.

В промышленности процесс гидролиза белковых молекул используют как раз для получения нужных аминокислот.

Функции белков в организме

Различные виды белков, углеводов, жиров являются жизненно необходимыми компонентами для нормальной жизнедеятельности любой клетки. А значит и всего организма в целом. Поэтому во многом их роль объясняется высокой степенью значимости и повсеместной распространенности внутри живых существ. Можно выделить несколько основных функций полипептидных молекул.

  1. Каталитическая. Ее осуществляют ферменты, которые имеют белковую природу строения. О них скажем позже.
  2. Структурная. Виды белков и их функции в организме прежде всего влияют на структуру самой клетки, ее форму. Кроме того, полипептиды, выполняющие эту роль, образуют волосы, ногти, раковины моллюсков, перья птиц. Они же являются определенной арматурой в теле клетки. Хрящи состоят также из этих видов белков. Примеры: тубулин, кератин, актин и другие.
  3. Регуляторная. Данная функция проявляется в участии полипептидов в таких процессах, как: транскрипция, трансляция, клеточный цикл, сплайсинг, считывание мРНК и прочих. Во всех них они играют важную роль регулировщика.
  4. Сигнальная. Данную функцию выполняют белки, находящиеся на мембране клеток. Они передают различные сигналы от одной единицы к другой, и это приводит к сообщению тканей между собой. Примеры: цитокины, инсулин, факторы роста и прочие.
  5. Транспортная. Некоторые виды белков и их функции, которые они выполняют, являются просто жизненно необходимыми. Так происходит, например, с белком гемоглобином. Он осуществляет транспорт кислорода от клетки к клетке в составе крови. Для человека он незаменим.
  6. Запасная или резервная. Такие полипептиды накапливаются в растениях и яйцеклетках животных как источник дополнительного питания и энергии. Пример — глобулины.
  7. Двигательная. Очень важная функция, особенно для простейших организмов и бактерий. Ведь они способны передвигаться только при помощи жгутиков или ресничек. А эти органоиды по своей природе не что иное, как белки. Примеры таких полипептидов следующие: миозин, актин, кинезин и прочие.

Очевидно, что функции белков в организме человека и других живых существ очень многочисленны и немаловажны. Это еще раз подтверждает, что без рассматриваемых нами соединений невозможна жизнь на нашей планете.

Защитная функция белков

Полипептиды могут защищать от разных воздействий: химических, физических, биологических. Например, если организму угрожает опасность в виде вируса или бактерии, имеющих чужеродную природу, то иммуноглобулины (антитела) вступают с ними «в бой», выполняя защитную роль.

Если говорить о физических воздействиях, то здесь большую роль играют, например, фибрин и фибриноген, которые участвуют в свертывании крови.

Белки пищевые

Виды пищевого белка следующие:

  • полноценные — те, что содержат все необходимые для организма аминокислоты;
  • неполноценные — те, в которых находится неполный аминокислотный состав.

Однако для организма человека важны и те и другие. Особенно первая группа.

Каждый человек, особенно в периоды интенсивного развития (детский и юношеский возраст) и полового созревания должен поддерживать постоянный уровень протеинов в себе.

Ведь мы уже рассмотрели функции, которые выполняют эти удивительные молекулы, и знаем, что практически ни один процесс, ни одна биохимическая реакция внутри нас не обходится без участия полипептидов.

Именно поэтому необходимо каждый день потреблять суточную норму протеинов, которые содержатся в следующих продуктах:

  • яйцо;
  • молоко;
  • творог;
  • мясо и рыба;
  • бобы;
  • соя;
  • фасоль;
  • арахис;
  • пшеница;
  • овес;
  • чечевица и прочие.

Если потреблять в день 0,6 г полипептида на один кг веса, то у человека никогда не будет недостатка в этих соединениях. Если же длительное время организм недополучает необходимых белков, то наступает заболевание, имеющее название аминокислотного голодания. Это приводит к сильному нарушению обмена веществ и, как следствие, многим другим недугам.

Белки в клетке

Внутри самой маленькой структурной единицы всего живого — клетки — также находятся белки. Причем выполняют они там практически все вышеперечисленные свои функции.

В первую очередь формируют цитоскелет клетки, состоящий из микротрубочек, микрофиламентов. Он служит для поддержания формы, а также для транспорта внутри между органоидами.

По белковым молекулам, как по каналам или рельсам, движутся различные ионы, соединения.

[attention type=red]

Немаловажна роль белков, погруженных в мембрану и находящихся на ее поверхности. Здесь они и рецепторные, и сигнальные функции выполняют, принимают участие в строительстве самой мембраны. Стоят на страже, а значит играют защитную роль. Какие виды белков в клетке можно отнести к этой группе? Примеров множество, приведем несколько.

[/attention]
  1. Актин и миозин.
  2. Эластин.
  3. Кератин.
  4. Коллаген.
  5. Тубулин.
  6. Гемоглобин.
  7. Инсулин.
  8. Транскобаламин.
  9. Трансферрин.
  10. Альбумин.

Всего насчитывается несколько сотен различных видов протеинов, которые постоянно передвигаются внутри каждой клетки.

Виды белков в организме

Их, конечно же, огромное разнообразие. Если же попытаться как-то разделить все существующие протеины на группы, то может получиться примерно такая классификация.

  1. Глобулярные белки. Это такие, которые представлены третичной структурой, то есть плотно упакованной глобулой. Примеры таких структур следующие: иммуноглобулины, значительная часть ферментов, многие гормоны.
  2. Фибриллярные белки. Представляют собой строго упорядоченные нити, имеющие правильную пространственную симметрию. К данной группе относятся протеины с первичной и вторичной структурой. Например, кератин, коллаген, тропомиозин, фибриноген.

Вообще, можно взять за основу множество признаков для классификации белков, находящихся в организме. Единой пока не существует.

Ферменты

Биологические катализаторы белковой природы, которые значительно ускоряют все происходящие биохимические процессы. Нормальный обмен веществ просто невозможен без этих соединений. Все процессы синтеза и распада, сборка молекул и их репликация, трансляция и транскрипция и прочие осуществляются под воздействием специфического вида фермента. Примерами этих молекул могут служить:

  • оксидоредуктазы;
  • трансферазы;
  • каталазы;
  • гидролазы;
  • изомеразы;
  • лиазы и прочие.

Сегодня ферменты используются и в быту. Так, при производстве стиральных порошков часто используют так называемые энзимы — это и есть биологические катализаторы. Они улучшают качество стирки при соблюдении указанного температурного режима. Легко связываются с частицами грязи и выводят их с поверхности тканей.

Однако из-за белковой природы энзимы не переносят слишком горячую воду или соседство с щелочными или кислотными препаратами. Ведь в этом случае произойдет процесс денатурации.

Источник: .ru

Источник: https://naturalpeople.ru/denaturacija-belka-primery/

А действительно ли неденатурированный белок предпочтительнее для роста мышц в спорте? – магазин спортивного питания и аксессуаров proteininkiev

Денатурация белка примеры

Этот вопрос регулярно поднимается на множестве популярных ресурсов, посвященных бодибилдингу.

Ряд источников приписывают неденатурированному белку противораковую, иммуномодулирующую, антиоксидантную активность, улучшение показателей уровня сахара в крови и позитивное влияние на синтез белка в мышцах спортсмена [1,2,3], и конечно же, по всем этим показателям “обычный” денатурированный протеин показан в худшем свете. Неудивительно, что подобная информация активно обсуждается на форумах [4,5], а производители выпускают специальные серии протеина с соответствующей пометкой на упаковке [6].

Насколько обоснованы такие заявления? Давайте разбираться.

Белок и его структура

Белок, он же протеин, он же полипептид –  это цепочка из аминокислот, которые соединены между собой пептидными связями [7]. Это так называемая первичная структура белка.

Рис. 1 Первичная структура белка

Аполипопротеин С1, участвующий в обмене холестерина, состоит из 57 аминокислот [8], а вот титин, один из важных белков мышц человека, имеет длину около 35 000 аминокислот [9].

Следующем уровнем организации белковой молекулы является вторичная структура, которая стабилизирована другим типом связей – водородными [7]. В рамках вторичной структуры рассматриваются связи между близлежащими аминокислотами.

Рис. 2 Переход от первичной к вторичной структуре белка [10]

Когда же необходимо рассмотреть способ укладки всей белковой молекулы, в том числе и связи между относительно удаленными аминокислотами, то речь идет о третичной структуре. В поддержании такой структуры задействовано несколько видов химических связей – гидрофобные, водородные, электростатические и т.д. [11].

Рис. 3 Третичная структура белка. Овальбумин, один из белков куриного яйца [12]

Некоторые протеины представляют собой комплекс из нескольких белковых цепей (в данном случае именуемых субъединицами), которые объединены вместе и в таком виде выполняют свои функции.

Для описания таких комплексов используется понятие “четвертичная структура белка”.

Примером такого комплекса является гемоглобин, который переносит кислород в крови и состоит из 4 субъединиц 2 типов, по 2 субъединицы каждого типа.

[attention type=green]

Рис. 4 Четвертичная структура гемоглобина. 4 субъединицы выделены разными цветами [7] [/attention]

Протеины становятся функциональными только после завершения формирования трехмерной структуры, когда все необходимые химические связи будут установлены и белок приобретет свой характерный вид.

Денатурация белка

В строгом биохимическом смысле денатурацией называют потерю белком своих функциональных свойств по причине нарушения трехмерной структуры. Денатурация не обязательно означает полное развертывание до цепочки и принятие неупорядоченной структуры, существует множество промежуточных состояний. Иногда критично нарушение буквально нескольких связей.

Рис. 5 Денатурация белка [14 с изменениями]

Однако важно заметить, что при денатурации не меняется первичная структура белка, то есть пептидные связи остаются целыми и сам белок не расщепляется на фрагменты. Сохраняется длина молекулы, аминокислотный состав и т.д.

Денатурация может произойти под воздействием высоких температур, кислот, щелочей и т.д. [7]. Классическим примером денатурации является изменение внешнего вида белковой части куриного яйца после варки, и очевидно, что такая денатурация в домашних условиях необратима [13].

Однако в ряде случаев восстановление трехмерной структуры протеина все же возможно, и этот процесс называется ренатурацией. Свойство ренатурации используется в многих лабораторных методиках работы с белками.

Если же первичная структура белка все же нарушена, то произошла так называемая деструкция [15].

Таким образом, денатурация означает лишь изменение укладки белковой молекулы в пространстве.

Белки и пищеварение

Ок, спортсмен выпил протеиновый коктейль или съел кусок мяса. Теперь рассмотрим что происходит с белками из подобных продуктов в желудочно-кишечном тракте.

Поступление пищи в желудок стимулирует секрецию гормона гастрина, который, в свою очередь, усиливает секрецию соляной кислоты (HCl) и пепсиногена – предшественника фермента пепсина, который и будет расщеплять белки из пищи [7]. Как видим, в желудке образовалась кислая среда (pH 1.0-2.

5, такие значения соответствуют очень высокой кислотности), а именно такая среда является фактором, способствующим денатурации белковой молекулы.

[attention type=yellow]

Существуют ли белки, способные выстоять под таким кислотным воздействием? Да, существуют. К примеру, это некоторые белки клеток самого желудка [16].

[/attention]

Однако лактальбумин, казеин, овальбумин и другие распространенные белки из продуктов питания к кислотоустойчивым не относятся и их ждет денатурация.

Собственно, после денатурации пептидные связи, спрятанные прежде в глубинах трехмерной структуры, становятся доступны для атаки различными ферментами, которые и будут эти связи разрушать. Среди таких ферментов уже упомянутый пепсин из желудочного сока.

После такой обработки пища поступает в тонкий кишечник, где расщепление осуществляют уже другие ферменты – трипсин, химотрипсин, карбоксипептидазы, аминопептидазы. Разница между этими ферментами состоит в комбинациях аминокислот, связи между которыми данные ферменты разрушают.

Здесь же, в тонком кишечнике, идет всасывание продуктов пищеварения. Это одиночные аминокислоты или короткие пептиды (обычно длиной 2-4 аминокислоты) [17,18,7].

Как видим, всасывания целостной большой белковой молекулы, которая могла бы выполнять иммуномодулирующие и другие упомянутые в начале статьи функции, не происходит – белок расщепляется на короткие фрагменты.

Некоторые белки, к примеру, кератин (один из белков волос и ногтей) все же перевариваются не полностью [7], проходят по кишечнику далее и покидают организм. Какого-то особого их всасывания тоже нет.

Однако некоторая разница между пищеварением денатурированного и неденатурированного белка есть.

[attention type=red]

Так, на лабораторных животных было показано [19], что переваривание сырого мяса, по сравнению с термически обработанным, занимало больше времени и требовало больше ресурсов организма.

[/attention]

Объясняется это различие как раз денатурацией белка под воздействием высокой температуры, к примеру, во время варки.

Протеины из линеек спортивного питания, такие как казеин, сывороточный, яичный протеин и другие, быстрее усваиваются организмом человека после обработки путем гидролиза [20, 21, 22]. Гидролиз включает в себя и денатурацию, и деструкцию, то есть расщепление белка на более короткие фрагменты, но деструкция уже выходит за рамки данной статьи.

Таким образом, существует зависимость между степенью обработки белка и скоростью его усвоения [23]. Неденатурированный белок будет перевариваться дольше.

Однако добиться постепенного всасывания аминокислот и коротких пептидов можно гораздо проще – подобрав соответствующий тип спортивного питания. Так, сывороточный протеин абсорбируется относительно быстро, а казеин – медленно [24].

При этом организму не придется тратить энергию на дополнительную обработку пищевого продукта. Эти же ресурсы можно направить на более важные цели – построение мышц спортсмена.

Какие-либо обоснованные преимущества неденатурированного протеина для бодибилдера в современной научной литературе не упоминаются.

Вместе с тем, денатурация протеинов происходит в рамках технологических процессов производства спортивного питания [25, 26] и, как видим, приносит пользу для последующего усвоения спортсменом таких белков.

Заключение сравнения денатурированного и неденатурировванного белка

Подводя итоги, денатурация протеина увеличивает скорость его расщепления и экономит энергию организма. Исходя из этого, в бодибилдинге определенно выгоднее использовать денатурированный белок, входящий в состав привычных продуктов спортивного питания. Ассортимент таких товаров очень широк, а стоимость ниже, по сравнению с специфическими продуктами с неденатурированным белком.

Литературные источники

  1. https://lifespa.com/benefits-undenatured-whey-protein-powder/
  2. https://renewingallthings.com/lifestyle/diet/protein-powder-causing-inflammation/
  3. https://dailyfit.ru/pitanie-i-dieta/syvorotochnyj-protein-vsya-pravda-o-nem/
  4. https://forum.bodybuilding.com/showthread.php?t=116059&page=1
  5. https://forum.bodybuilding.com/showthread.php?t=140124283&page=1
  6. https://medium.com/@wheyproteinpowderreviews/best-non-denatured-whey-protein-powders-from-grass-fed-cows-28168a04a655  
  7. Nelson D, Cox M. Lehninger principles of biochemistry. 7th ed. New York: W.H. Freeman; 2017.
  8. https://www.uniprot.org/uniprot/P02654
  9. https://www.uniprot.org/uniprot/Q8WZ42
  10. http://oasys2.confex.com/acs/228nm/techprogram/P773650.HTM
  11. Сиволоб А. Молекулярна біологія. Київ: Видавничо-поліграфічний центр “Київський університет”; 2008.
  12. http://www.rcsb.org/structure/1OVA
  13. https://onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1002/cbic.201402427
  14. http://www.biosciencenotes.com/denaturation-of-protein/
  15. Berg J, Tymoczko J, Stryer L. Biochemistry. Basingstoke: W.H. Freeman & Co Ltd; 2006.
  16. Thangarajah H, Wong A, Chow D. Gastric H-K-ATPase and acid-resistant surface proteins. American Journal of Physiology-Gastrointestinal and Liver Physiology. 2002; 282(6):G953-G961.
  17. Digate Muth N. Sport Nutrition for Health Professionals. 1st ed. F.A. Davis Company; 2014.
  18. Spano M, Kruskall L, Thomas D. Nutrition for sport, exercise, and health. 1st ed. Human Kinetics; 2017.
  19. Boback S, Cox C, Ott B. et al. Cooking and grinding reduces the cost of meat digestion. Comparative Biochemistry and Physiology Part A: Molecular & Integrative Physiology. 2007;148(3):651-656.
  20. Calbet J, Holst J. Gastric emptying, gastric secretion and enterogastrone response after administration of milk proteins or their peptide hydrolysates in humans. European Journal of Nutrition. 2004;43(3):127-139.
  21. Manninen A. Protein hydrolysates in sports nutrition. Nutrition & Metabolism. 2009;6(1):38.
  22. Lockwood C, Roberts M, Dalbo V. et al. Effects of Hydrolyzed Whey versus Other Whey Protein Supplements on the Physiological Response to 8 Weeks of Resistance Exercise in College-Aged Males. Journal of the American College of Nutrition. 2016;36(1):16-27.
  23. Jager R, Kerksick C, Campbell B. et al. International Society of Sports Nutrition Position Stand: protein and exercise. Journal of the International Society of Sports Nutrition. 2017;14(20).  
  24. Driskell J. Sports Nutrition: Fats and Proteins. CRC Press; 2007.
  25. https://patents.google.com/patent/US6495194B2/en
  26. https://patents.google.com/patent/US4421770A/en

Для размещения информации из данного обзора на своих ресурсах обязательно указать наш сайт proteininkiev.com в качестве источника. 

Все права защищены PROTEININKIEV TM 2018.

Источник: https://proteininkiev.com/content/13-a-dejstvitelno-li-nedenaturirovannyj-belok-predpochtitelnee-dlya-rosta-myshc-v-sporte

Денатурированный белок – как готовка и выпечка влияют на содержание белков в блюде?

Денатурация белка примеры

Белки являются очень важным компонентом питания людей, особенно для спортсменов и физически активных людей. Тем не менее, вы, возможно, слышали теорию о том, что если белки подвергаются термической обработке, они теряют свою пищевую ценность.

Означает ли это, что все фитнес-блинчики или протеиновые пирожные менее питательны? Если вы до сих пор верили в это верили, вы ошибались, потому что это миф.

Чтобы понять денатурацию и изменения, которые она вызывает в белках, мы должны начать с нуля.

Что такое белки?

Человеческий организм нуждается в различных типах молекул, и наиболее важными являются молекулы белков, которые содержат азот и состоят из аминокислот. Молекулы белка образуют основной строительный блок мышц и других тканей в организме человека.

Их название указывает на то, что они имеют решающее значение для здоровья человека. Слово «белок» происходит от греческого «протеос», что означает «первый» или «первом месте». Каждый белок имеет свое место действия и задачи, которые он выполняет.

Функции белка можно разделить на 9 основных [2] [6]:

  • рост и сохранение тканей
  • биохимические реакции
  • передача связи между клетками
  • структура ткани
  • поддержание правильного pH
  • баланс жидкости
  • укрепление иммунной системы
  • передача и поставка питательных веществ
  • обеспечение энергии

Молекулы белка имеют разные размеры, в зависимости от количества аминокислот. Малые молекулы включают, например, инсулин из 51 аминокислоты, в то время как очень большие молекулы включают титан из почти 27 000 аминокислот.

Однако размер молекул не имеет значения, для правильного функционирования они должны быть в подходящей форме. Каждый тип белка имеет уникальную форму, которая определяет роль белка в организме.

Попробуйте представить белки как ключи, которые принадлежат только определенным дверям в человеческом организме. [2]

Человеческий метаболизм расщепляет белки на более простые частицы – аминокислоты. 20 аминокислот необходимы для роста мышц и обмена веществ, 11 из которых не являются необходимыми.

Это означает, что наш организм может создавать их сам, и их не нужно употреблять в пищу. Остальные аминокислоты помечены как незаменимые, и организм человека получает их из пищи и пищевых добавок. Мышечная ткань не может расти или регенерировать без них.

Узнайте больше о важности аминокислот в статье Незаменимые аминокислоты ЕАА и их эффекты, источники и дозировка [1]

Что такое денатурация белка? 

Денатурация – это процесс, при котором структура белковой молекулы нарушается, тем самым теряя свою функцию. Различия в форме белка могут быть вызвать [7]:

  • изменение температуры
  • изменение pH
  • воздействие химических веществ

Денатурация меняет форму белка, но последовательность аминокислот остается прежней. Цель протеина в форме пищевой добавки состоит в том, чтобы восполнить достаточное количество белка, и чтобы пищеварительная система могла разрушиться, тем самым снабжая мышечную ткань. Эта функция не теряется при термообработке белков.

Хорошим примером также является белок пепсин, который действует как фермент и расщепляет белки в желудке. Он работает только при низком pH, теряет свою функцию в среде с высоким pH и денатурирует. По этой причине pH желудка поддерживается на очень низком уровне, чтобы обеспечить правильное функционирование пепсина. [2] [7]

Тепло используется для разрыва водородных связей и неполярных гидрофобных взаимодействий в молекуле белка.

[attention type=green]

Более высокая температура увеличивает кинетическую энергию и заставит молекулы вибрировать очень быстро, пока связи между ними не будут разрушены.

[/attention]

Молекула белка разворачивается из своей трехмерной структуры, обеспечивая лучший доступ пищеварительного фермента к белковым связям. [3]

Вот почему мы готовим продукты, чтобы изменить структуру белка и облегчить его переваривание. Например, этот процесс происходит, когда вы готовите яйца. В это время белок из яиц денатурируется и во время варки.

После употребления вареных яиц переваривание и усвоение содержащихся в них питательных веществ происходит быстрее. Вы можете быть удивлены тем, что такой же процесс происходит при стерилизации медицинских инструментов.

Тепло денатурирует белки в бактериях, которые затем уничтожают бактерии и дезинфицируют объекты. [3]

Готовка, выпечка и содержание белков 

Белки могут быть приняты либо с пищей, либо с помощью приема пищевых добавок, а именно разных видов протеинов.

В обеих формах у некоторых людей возникают излишние опасения, что термическая обработка разрушает питательные вещества, которые содержит протеин.

Для лучшего понимания посмотрите на изменения в питательных веществах, которые происходят при приготовлении 4 самых распространенных источников белка [5]:

1. Мясо

Тепловая обработка мяса не меняет содержание белка. В Висконсинском университете обнаружили, что жарка мяса на гриле не влияет на содержание белка.

Кроме того, приготовление мяса с более высоким содержанием жира имеет дополнительное преимущество. Термическая обработка мяса уменьшает жир почти вдвое.

Независимо от того, является ли мясо постным или жирным, содержание белка и железа не меняется.

2. Бобовые

При приготовлении бобовых, некоторые питательные вещества остаются в воде. Если вы хотите сохранить более высокое содержание питательных веществ в бобовых, попробуйте приготовить их на пару.

Если вы не хотите потерять питательные вещества, которые остаются в воде, у нас есть совет. Варите бобовые в минимальном количестве воды, которое после приготовления можно использовать для приготовления супа или соуса.

3. Рыба и морепродукты

Во время варки, белки в коллагене буквально расплавляются, поэтому приготовленная рыба разбивается на мелкие кусочки. Если вы готовите рыбу в течение короткого времени и при высокой температуре, она останется мягкой и в ней сохранится содержание белка. Длительная варка и сушка рыбы также уменьшает количество белка в рыбе.

4. Яйца

Во время кипения белок меняет свою форму, но не количество. Яичный белок содержит 10% белка до и после приготовления. Прозрачная консистенция белого цвета изменяется во время приготовления, но не влияет на содержание белка.

Количество белка не меняется даже при взбивании. Взбивание изменяет белковые связи, потому что воздух входит в структуру яичного белка. Если вы на время оставите взбитые белки, вы заметите, что они начинают возвращаться в исходное жидкое состояние.

5. Протеиновый порошок

Вы обеспокоены тем, что из-за протеина в кексах ваши мышцы не будут расти? Это беспокойство не является необходимым, потому что белки не теряют свое влияние на рост мышц при тепловой обработке. Организм может использовать как обработанные, так и необработанные формы белка.

Действительно, денатурация белка также происходит во время пищеварения в организме человека. Расщепление белковых молекул начинается в желудке, где благодаря соляной кислоте высвобождается пепсин, который начинает расщеплять белковые связи с аминокислотами.

Желудок подвергается 10-20% пищеварительного процесса, который продолжается в тонкой кишке. Поджелудочная железа нейтрализует соляную кислоту и создает щелочную среду. Затем ферменты расщепляют белок на более мелкие аминокислоты.

Проще говоря, желудок и тонкая кишка «приготовят» белки так же, как вы жарили бы их на сковороде. 

[attention type=yellow]

Однако факт заключается в том, что протеиновый порошок, смешанный с водой, будет усваивать организм легче, чем блины с протеином.

[/attention]

Однако это не означает, что при приготовление белка приведет к потере питательной ценности. Вы также можете приготовить протеиновые маффины или другие фитнес рецепты с протеином.

Организм получает питательные вещества как от них, так и от протеинового напитка. [4] [5]

Важнейшие химические и физические свойства белков

Денатурация белка примеры

Белки являются биополимерами, мономерами которых являются остатки альфа-аминокислот, соединенные между собой посредством пептидных связей.

Аминокислотная последовательность каждого белка строго определена, в живых организмах она зашифрована посредством генетического кода, на основе считывания которого и происходит биосинтез белковых молекул. В построении белков участвует 20 аминокислот.

Рис. 1. Схема образования молекулы белка (дипептида).

Различают следующие виды структуры белковых молекул:

  1. Первичная. Представляет собой аминокислотную последовательность в линейной цепи.
  2. Вторичная. Это более компактная укладка полипептидных цепей при помощи формирования водородных связей между пептидными группами. Есть два варианта вторичной структуры – альфа-спираль и бета-складчатость.
  3. Третичная. Представляет собой укладку полипептидной цепочки в глобулу. При этом формируются водородные, дисульфидные связи, также стабилизация молекулы реализуется благодаря гидрофобным и ионным взаимодействиям аминокислотных остатков.
  4. Четвертичная. Белок состоит из нескольких полипептидных цепей, которые взаимодействуют между собой посредством нековалентных связей.

Таким образом, соединенные в определенной последовательности аминокислоты образуют полипептидную цепь, отдельные части которой сворачиваются в спираль или формируют складки. Такие элементы вторичной структур образуют глобулы, формируя третичную структуру белка. Отдельные глобулы взаимодействуют между собой, образуя сложные белковые комплексы с четвертичной структурой.

Рис. 2. Структурная организация белков.

Классификация белков

Существует несколько критериев, по которым можно классифицировать белковые соединения. По составу различают простые и сложные белки. Сложные белковые вещества содержат в своем составе неаминокислотные группы, химическая природа которых может быть различной. В зависимости от этого выделяют:

  • гликопротеины;
  • липопротеины;
  • нуклеопротеины;
  • металлопротеиды;
  • фосфопротеины;
  • хромопротеиды.

Также существует классификация по общему типу строения:

  • фибриллярные;
  • глобулярные;
  • мембранные.

Протеинами называют простые (однокомпонентные) белки, состоящие лишь из остатков аминокислот. В зависимости от растворимости они делятся на следующие группы:

Подобная классификация не совсем точна, ведь согласно последним исследованиям многие простые белки связаны с минимальным количеством небелковых соединений. Так, в состав некоторых протеинов входят пигменты, углеводы, иногда липиды, что делает их больше похожими на сложные белковые молекулы.

Физико-химические свойства белка

Физико-химические свойства белков обусловлены составом и количеством входящих в их молекулы остатков аминокислот. Молекулярные массы полипептидов сильно колеблются: от нескольких тысяч до миллиона и более. Химические свойства белковых молекул разнообразны, включают в себя амфотерность, растворимость, а также способность к денатурации.

Амфотерность

Поскольку в состав белков входят и кислые, и основные аминокислоты, то всегда в составе молекулы будут свободные кислые и свободные основные группы (СОО- и NН3+ соответственно). Заряд определяется соотношением основных и кислых аминокислотных групп.

По этой причине белки заряжены “+”, если уменьшается рН, и наоборот, “-”, если рН увеличивается. В случае, когда рН соответствует изоэлектрической точке, белковая молекула будет иметь нулевой заряд.

Амфотерность важна для осуществления биологических функций, одной из которых является поддержание уровня рН в крови.

Растворимость

Классификация белков по свойству растворимости уже была приведена выше. Растворимость белковых веществ в воде объясняется двумя факторами:

  • заряд и взаимное отталкивание белковых молекул;
  • формирование гидратной оболочки вокруг белка – диполи воды взаимодействуют с заряженными группами на внешней части глобулы.

Денатурация

Физико-химическое свойство денатурации представляет собой процесс разрушения вторичной, третичной структуры белковой молекулы под влиянием ряда факторов: температуры, действии спиртов, солей тяжелых металлов, кислот и других химических агентов.

Важно!

Если вы не уверены, что справитесь с работой самостоятельно, обратитесь к профессионалам. Сдадим работу раньше срока или вернем 100% денег

Стоимость и сроки

Важно! Первичная структура при денатурации не разрушается.

Рис. 3. Процесс денатурации белка.

Химические свойства белков, качественные реакции, уравнения реакций

Химические свойства белков можно рассмотреть на примере реакций их качественного обнаружения. Качественные реакции позволяют определить наличие пептидной группы в соединении:

1. Ксантопротеиновая. При действии на белок азотной кислоты высокой концентрации образуется осадок, который при нагревании приобретает желтый цвет.

2. Биуретовая. При действии на слабощелочной раствор белка сульфата меди образуются комплексные соединения между ионами меди и полипептидами, что сопровождается окрашиванием раствора в фиолетово-синий цвет. Реакция используется в клинической практике для определения концентрации белка в сыворотке крови и других биологических жидкостях.

Еще одним важнейшим химическим свойством является обнаружение серы в белковых соединениях. С этой целью щелочной раствор белка нагревают с солями свинца. При этом получают черный осадок, содержащий сульфид свинца.

Биологическое значение белка

Рис. 4. Структура фермента аланинаминотрансферазы

Благодаря своим физическим и химическим свойствам белки выполняют большое количество биологических функций, в перечень которых входят:

  • каталитическая (белки-ферменты);
  • транспортная (гемоглобин);
  • структурная (кератин, эластин);
  • сократительная (актин, миозин);
  • защитная (иммуноглобулины);
  • сигнальная (рецепторные молекулы);
  • гормональная (инсулин);
  • энергетическая.

Белки важны для организма человека, поскольку участвуют в образовании клеток, обеспечивают сокращение мышц у животных, вместе с сывороткой крови переносят многие химические соединения. Помимо этого, белковые молекулы являются источником незаменимых аминокислот и осуществляют защитную функцию, участвуя в выработке антител и формировании иммунитета.

ТОП-10 малоизвестных фактов о белке

Интересный факт! Первый белок выделили из муки

  1. Белки начали изучать с 1728 года, именно тогда итальянец Якопо Бартоломео Беккари выделил белок из муки.
  2. Сейчас широкое распространение получили рекомбинантные белки. Их синтезируют путем модификации генома бактерий. В частности, таким способом получают инсулин, факторы роста и другие белковые соединения, которые используют в медицине.
  3. У антарктических рыб были обнаружены белковые молекулы, предотвращающие замерзание крови.
  4. Белок резилин отличается идеальной эластичностью и является основой мест крепления крыльев насекомых.
  5. В организме есть уникальные белки шапероны, которые способны восстанавливать корректную нативную третичную или четвертичную структуру других белковых соединений.
  6. В ядре клетки присутствуют гистоны – белки, которые принимают участие в компактизации хроматина.
  7. Молекулярную природу антител – особых защитных белков (иммуноглобулинов) – начали активно изучать с 1937 года. Тиселиус и Кабат применяли электрофорез и доказали, что у иммунизированных животных увеличена гамма-фракция, а после абсорбции сыворотки провоцирующим антигеном, распределение белков по фракциям возвращалось к картине интактного животного.
  8. Яичный белок – яркий пример реализации белковыми молекулами резервной функции.
  9. В молекуле коллагена каждый третий аминокислотный остаток образован глицином.
  10. В составе гликопротеинов 15-20% составляют углеводы, а в составе протеогликанов их доля – 80-85%.

Заключение

Белки – сложнейшие соединения, без которых сложно представить жизнедеятельность любого организма. Выделено более 5000 белковых молекул, но каждый индивидуум обладает собственным набором белков и этим отличается от других особей своего вида.

Источник: https://NauchnieStati.ru/spravka/fiziko-himicheskie-svojstva-belkov/

Будь здоров
Добавить комментарий

;-) :| :x :twisted: :smile: :shock: :sad: :roll: :razz: :oops: :o :mrgreen: :lol: :idea: :grin: :evil: :cry: :cool: :arrow: :???: :?: :!: