Дисульфидные

Строение волоса

Консультация
8(495)507-33-75
Записаться онлайн

Представляет собой плотный наружный слой волоса. Она окружает внутренние слои волоса и предохраняет их от повреждений.Плотный здоровый слой кутикулы обусловливает сопротивляемость волос, а это означает, что волосы проявляют резистентность к различным воздействиям и с трудом поддаются обработке. Хотя слой кутикулы непосредственно не участвует в процедурах химического изменения текстуры волос, эффективность воздействия химических составов зависит от того, смогут ли они проникнуть сквозь кутикулу.

Химические составы для обработки волос дают возможность изменить природную форму волны или волновой паттерн волос.

Эти щелочные растворы смягчают волосы и приводят к некоторому их набуханию, в результате чего кутикула начинает отходить от поверхности волоса, что облегчает проникновение раствора сквозь кутикулу и дальше, в кортикальный слой волоса.

Жесткие, плохо проницаемые волосы с плотным слоем кутикулы нуждаются в обработке текстурирующим химическим составом, который является сильно щелочным (имеет высокий рН). Менее щелочной состав (с низким рН) подходит для обработки пористых, поврежденных или ранее уже подвергавшихся химической обработке волос.

Кортекс

Кортекс – это промежуточный слой волоса, расположенный непосредственно под слоем кутикулы. Полипептидные цепочки кортикального слоя соединяются с помощью концевых связей, а также имеют поперечные связи в форме боковых мостиков.

Эти связи формируют волокно волос и определяют их структуру. Химические связи обусловливают естественный волновой паттерн волос. Благодаря им человеческие волосы отличаются удивительной прочностью и эластичностью.

Разрыв боковых связей (или мостиков) делает возможным изменение естественной формы волны волос.

Пептидные связи (концевые связи)

Химические связи, объединяющие аминокислоты, называются пептидными или концевыми связями. В свою очередь, пептидные связи соединяются между собой с образованием длинных цепочек аминокислот, которые называются полипептидными цепочками.

Белки представляют собой длинные, закрученные спиралью, сложные полипептидные цепочки, состоящие из множества различных аминокислот, соединенных конец в конец, как круглые бусины на нитке.

Важно помнить, что пептидные связи не должны нарушаться в ходе любой парикмахерской процедуры. Нарушение пептидных связей приводит к разрыву полипептидных цепочек и вызывает резкое ослабление волос.

Химические составы для химической завивки, использованные неправильно, способны привести к разрыву пептидных связей и повреждению волос. Химические средства следует применять с особой осторожностью.

Боковые связи

Кортикальный слой каждого волоса состоит из миллионов полипептидных цепочек, соединенных с помощью трех типов боковых связей (мостиков), или поперечных связей: дисульфидные связи, солевые связи и водородные связи. Именно за счет нарушения боковых мостиков достигаются эффекты влажной завивки, термоукладки, перманентной завивки и химического выпрямления волос.

Дисульфидные связи


Дисульфидные связи образуются между двумя цистеиновыми аминокислотами, расположенными в соседних полипептидных цепочках. Дисульфидная связь соединяет атом серы цистеиновой аминокислоты

из одной полипептидной цепочки с вторым атомом серы цистеиновой аминокислоты из соседней полипептидной цепочки, в результате чего образуется цистин, продукт окисления цистеина. Дисульфидные связи слабее пептидных, однако гораздо сильнее, чем водородные или солевые связи. Дисульфидные связи представляют собой прочные боковые мостики, не нарушаемые под воздействием тепла или воды. Хотя дисульфидных связей гораздо меньше, чем водородных или солевых, они самые прочные из трех типов боковых связей и обусловливают примерно одну треть общей прочности волос.

Химические и физические изменения дисульфидных связей делают возможными перманентную завивку, легкий перманент и химическое выпрямление волос.

Солевые связи (боковые мостики)

Солевые связи представляют собой относительно слабые боковые мостики, являющиеся результатом притяжения разно заряженных электронов.

Солевые связи легко разрушаются в результате изменения рН, как, например, при перманентной завивке, и восстанавливаются при возвращении рН к норме.

Несмотря на то, что солевые связи гораздо менее прочны, чем дисульфидные, за счет своей многочисленности они также отвечают примерно за одну треть общей прочности волос.

Водородные связи (боковые мостики)

Водородные связи представляют собой относительно слабые физические боковые мостики, образующиеся в результате притяжения разно заряженных электронов. Водородные связи легко нарушаются под воздействием воды, как в процессе влажной завивки, или тепла, как в процессе термальной обработки волос, и восстанавливаются после высыхания или охлаждения волос. Несмотря на то что отдельные водородные связи очень слабые, их так много, что и они отвечают примерно за одну треть общей прочности волос. Влажная укладка волос представляет собой пример физического изменения в результате нарушения и восстановления водородных связей в волосах. Увлажнение волос разрушает водородные связи и позволяет выпрямлять волосы и накручивать их на бигуди. При высыхании волос вода испаряется и водородные связи восстанавливаются, приобретая при этом новую форму. Эти изменения являются всего лишь временными. Как только волосы промокнут или подвергнутся воздействию повышенной влажности, они приобретут свою естественную волновую форму (рис. 1-3).

рис.1прямые волосырис.2волосы накрученные на коклюшки – вытягивание S-связей
рис.3

волосы после завивки

S – связь

Термическая укладка волос с использованием фенов, щипцов для завивки и выпрямляющих гребенок разрушает водородные связи. Эти процедуры предусматривают временные физические изменения. После увлажнения волосы возвращаются в естественное состояние.

Источник: http://www.master-zavivki.ru/index.php/uslugi/khimicheskaya-zavivka-volos/tekhnologii

Так что же это всё-таки такое, «фолдинг белков»?

Дисульфидные

В текущей пандемии COVID-19 появилось много проблем, на которые хакеры с удовольствием набрасывались. От лицевых щитков, распечатанных на 3D-принтере и медицинских масок домашнего изготовления до замены полноценного механического аппарата искусственной вентиляции лёгких – этот поток идей вдохновлял и радовал душу.

В то же самое время были попытки продвинуться и в другой области: в исследованиях, нацеленных на борьбу непосредственно с самим вирусом. Судя по всему, наибольший потенциал для остановки текущей пандемии и опережения всех последующих есть у подхода, пытающегося докопаться до самого истока проблемы. Этот подход из разряда «узнай своего врага» исповедует вычислительный проект Folding@Home.

Миллионы людей зарегистрировались в проекте и жертвуют часть вычислительных мощностей своих процессоров и GPU, создав таким образом крупнейший [распределённый] суперкомпьютер в истории.

Но для чего конкретно используются все эти экзафлопы? Почему нужно бросать такие вычислительные мощности на фолдинг [укладку] белков? Какая тут работает биохимия, зачем вообще белкам нужно укладываться? Вот краткий обзор фолдинга белков: что это, как он происходит и в чём его важность.

Для начала самое важное: зачем нужны белки?

Белки — жизненно необходимые структуры. Они не только дают строительный материал для клеток, но и служат ферментами-катализаторами практически всех биохимических реакций. Белки, будь они структурными или ферментными, представляют собой длинные цепочки аминокислот, расположенных в определённой последовательности.

Функции белков определяются тем, какие аминокислоты расположены в определённых местах белка. Если, к примеру, белку необходимо связываться с положительно заряженной молекулой, место соединения должно быть заполнено отрицательно заряженными аминокислотами.

Чтобы понять, как белки получают структуру, определяющую их функцию, нужно пробежаться по основам молекулярной биологии и информационному потоку в клетке.

Производство, или экспрессия белков начинается с процесса транскрипции.

[attention type=yellow]

Во время транскрипции двойная спираль ДНК, содержащая в себе генетическую информацию клетки, частично расплетается, давая доступ азотных оснований ДНК ферменту под названием РНК-полимераза. Задача РНК-полимеразы состоит в том, чтобы сделать РНК-копию, или транскрипцию, гена.

[/attention]

Эта копия гена под названием матричная РНК (мРНК), представляет собой одинарную молекулу, идеально подходящую для управления внутриклеточными белковыми фабриками, рибосомами, которые занимаются производством, или трансляцией белков.

Рибосомы ведут себя как сборочные приспособления – они захватывают шаблон мРНК и сопоставляют его другим небольшим кусочкам РНК, транспортным РНК (тРНК).

У каждой тРНК есть две активные области – секция из трёх оснований под названием антикодон, которая должна совпадать с соответствующими кодонами мРНК, и участок для связывания аминокислоты, специфичной для этого кодона.

Во время трансляции молекулы тРНК в рибосоме случайным образом пытаются связаться с мРНК при помощи антикодонов. В случае успеха молекула тРНК присоединяет свою аминокислоту к предыдущей, формируя очередное звено в цепочке аминокислот, закодированной мРНК.

Эта последовательность аминокислот является первым уровнем структурной иерархии белка, поэтому и называется его первичной структурой.

Вся трёхмерная структура белка и его функции напрямую происходят от первичной структуры, и зависят от различных свойств каждой из аминокислот и их взаимодействия между собой.

Не будь этих химических свойств и взаимодействий аминокислот, полипептиды так и оставались бы линейными последовательностями без трёхмерной структуры. Это можно увидеть каждый раз во время готовки еды – в этом процессе происходит тепловая денатурация трёхмерной структуры белков.

Дальнодействующие связи частей белков

Следующему уровню трёхмерной структуры, выходящему за рамки первичной, дали хитроумное название вторичной структуры. В неё входят водородные связи между аминокислотами относительно близкого действия. Основная суть этих стабилизирующих взаимодействий сводится к двум вещам: альфа-спирали и бета-листу.

Альфа-спираль образует туго скрученный участок полипептида, а бета-лист – гладкую и широкую область. У обоих образований есть как структурные, так и функциональные свойства, зависящие от характеристик составляющих их аминокислот.

К примеру, если альфа-спираль в основном состоит из гидрофильных аминокислот, как аргинин или лизин, то она, скорее всего, будет участвовать в водных реакциях.
Альфа-спирали и бета-листы в белках. Водородные связи формируются во время экспрессии белка.

Эти две структуры и их комбинации формируют следующий уровень структуры белка — третичную структуру.

В отличие от простых фрагментов вторичной структуры, на третичную структуру в основном влияет гидрофобность. В центрах большинства белков содержатся аминокислоты с высокой гидрофобностью, типа аланина или метионина, и вода исключается оттуда из-за «жирной» природы радикалов.

[attention type=red]

Эти структуры часто появляются в трансмембранных белках, встроенных в двойную липидную мембрану, окружающую клетки. Гидрофобные участки белков остаются термодинамически стабильными внутри жировой части мембраны, а гидрофильные участки белка подвергаются воздействию водной среды с обеих её сторон.

[/attention]

Также стабильность третичных структур обеспечивают дальнодействующие связи между аминокислотами. Классическим примером таких связей служит дисульфидный мостик, часто возникающий между двумя радикалами цистеинов.

Если в парикмахерской во время процедуры перманентной завивки волос какого-нибудь клиента вы чувствовали запах, немного напоминающей тухлые яйца, то это была частичная денатурация третичной структуры содержащегося в волосах кератина, проходящая посредством уменьшения дисульфидных связей при помощи содержащих серу тиольных смесей.

Третичную структуру стабилизируют дальнодействующие взаимодействия, типа гидрофобности или дисульфидных связей

Дисульфидные связи могут возникать между цистеиновыми радикалами в одной полипептидной цепочке, или между цистеинами из разных полных цепочек. Взаимодействия между разными цепочками формируют четвертичный уровень белковой структуры. Прекрасным примером четвертичной структуры служит гемоглобин у вас в крови.

Каждая молекула гемоглобина состоит из четырёх одинаковых глобинов, частей белка, каждый из которых удерживается в определённом положении внутри полипептида дисульфидными мостиками, а также связан с молекулой гема, содержащей железо.

Все четыре глобина связаны межмолекулярными дисульфидными мостиками, а вся молекула целиком связывается сразу с несколькими молекулами воздуха, вплоть до четырёх, и способна отпускать их по необходимости.

Моделирование структур в поисках лечения болезни

Полипептидные цепочки начинают укладываться в итоговую форму во время трансляции, когда растущая цепочка выходит из рибосомы – примерно как отрезок проволоки из сплава с эффектом памяти может принимать сложные формы при нагреве. Однако, как всегда в биологии, всё не так просто.

Во многих клетках перед трансляцией транскрибированные гены подвергаются серьёзному редактированию, значительно меняющему основную структуру белка по сравнению с чистой последовательностью оснований гена.

При этом трансляционные механизмы часто заручаются помощью молекулярных сопровождающих, белков, временно связывающихся с нарождающейся полипептидной цепочкой, и не дающих ей принимать какую-либо промежуточную форму, из которой они потом не смогут перейти к окончательной. Это всё к тому, что предсказание окончательной формы белка не является тривиальной задачей.

Десятилетиями единственным способом изучения структуры белков были физические методы типа рентгеновской кристаллографии. Только в конце 1960-х биофизические химики начали строить вычислительные модели фолдинга белка, в основном сконцентрировавшись на моделировании вторичной структуры.

[attention type=green]

Этим методам и их потомкам требуются огромные объёмы входных данных в дополнение к первичной структуре – к примеру, таблицы углов связи аминокислот, списки гидрофобности, заряженные состояния и даже сохранение структуры и функционирование на эволюционных временных отрезках – и всё для того, чтобы догадаться, как будет выглядеть окончательный белок.

[/attention]

Сегодняшние вычислительные методы предсказания вторичной структуры, работающие, в частности, в сети Folding@Home, работают примерно с 80% точностью – что довольно неплохо, учитывая сложность задачи. Данные, полученные предсказательными моделями по таким белкам, как белок шипов SARS-CoV-2, будут сопоставлены с данными физического изучения вируса.

В итоге можно будет получить точную структуру белка и, возможно, разобраться в том, как вирус прикрепляется к рецепторам ангиотензинпревращающего фермента 2 человека, находящимся в дыхательных путях, ведущих внутрь тела. Если мы сможем разобраться в этой структуре, мы, вероятно, сумеем найти лекарства, блокирующие связывание и предотвращающие инфицирование.

Исследования фолдинга белка лежат в самом сердце нашего понимания такого количества заболеваний и инфекций, что даже когда мы при помощи сети Folding@Home придумаем, как победить COVID-19, за взрывным ростом которого мы наблюдаем в последнее время, эта сеть не будет долго простаивать без работы.

Это исследовательский инструмент, отлично подходящий для изучения белковых моделей, лежащих в основе десятков заболеваний, связанных с неправильным фолдингом белков – например, с болезнью Альцгеймера или с разновидностью болезни Крейтцфельдта — Якоба, которую часто некорректно именуют коровьим бешенством.

И когда неизбежно появится очередной вирус, мы уже будем готовы снова начать с ним борьбу.

  • белки
  • фолдинг
  • Folding@Home

Хабы:

  • Распределённые системы
  • Научно-популярное
  • Биотехнологии
  • 28 января 2015 в 12:57
  • 28 января 2010 в 00:38
  • 28 сентября 2007 в 17:40

Источник: https://habr.com/ru/post/501236/

Будь здоров
Добавить комментарий

;-) :| :x :twisted: :smile: :shock: :sad: :roll: :razz: :oops: :o :mrgreen: :lol: :idea: :grin: :evil: :cry: :cool: :arrow: :???: :?: :!: