Глобулярное строение полипептидной цепи это структура белка

Глобулярный белок: структура, строение, свойства. Примеры глобулярных и фибриллярных белков

Глобулярное строение полипептидной цепи это структура белка

Большое количество органических веществ, входящих в состав живой клетки, отличаются крупными размерами молекул и представляют собой биополимеры. К ним относятся и белки, составляющие от 50 до 80% от сухой массы всей клетки. Мономерами белков являются аминокислоты, связывающиеся между собой с помощью пептидных связей.

Белковые макромолекулы имеют несколько уровней организации и выполняют в клетке целый ряд важнейших функций: строительную, защитную, каталитическую, двигательную и др. В нашей статье мы рассмотрим особенности строения пептидов, а также приведем примеры глобулярных и фибриллярных белков, входящих в состав организма человека.

Формы организации макромолекул полипептидов

Аминокислотные остатки последовательно соединяются между собой прочными ковалентными связями, называемыми пептидными. Они достаточно прочные и удерживают в стабильном состоянии первичную структуру белка, имеющую вид цепи. Вторичная форма возникает в момент закручивания полипептидной цепи в альфа-спираль. Она стабилизирована дополнительно возникающими водородными связями.

Третичная, или нативная, конфигурация имеет принципиальное значение, так как большинство глобулярных белков в живой клетке имеют именно такое строение. Спираль упаковывается в виде шара или глобулы. Ее устойчивость обусловлена не только появлением новых водородных связей, но и формированием дисульфидных мостиков.

[attention type=yellow]

Они возникают вследствие взаимодействия атомов серы, входящих в состав аминокислоты цистеина. Не последнюю роль в образовании третичной структуры играют гидрофильные и гидрофобные взаимодействия между группами атомов внутри пептидной структуры.

[/attention]

Если глобулярный белок объединяется с такими же молекулами посредством небелкового компонента, например, иона металла, то возникает четвертичная конфигурация – высшая форма организации полипептида.

Фибриллярные белки

Сократительную, двигательную и строительную функции в клетке выполняют белки, макромолекулы которых имеют вид тонких нитей – фибрилл. Полипептиды, входящие в состав волокон кожи, волос, ногтей, относят к фибриллярным видам. Наиболее известные из них – это коллаген, кератин и эластин. Они не растворяются в воде, но могут набухать в ней, образуя клейкую и вязкую массу.

Пептиды линейного строения входят также в состав нитей веретена деления, образуя митотический аппарат клетки. Они прикрепляются к хромосомам, сокращаются и растягивают их к полюсам клетки. Этот процесс наблюдается в анафазу митоза – деления соматических клеток тела, а также в редукционной и эквационной стадии деления половых клеток – мейозе.

В отличие от глобулярного белка фибриллы способны быстро растягиваться и сокращаться. Реснички инфузории-туфельки, жгутики эвглены зеленой или одноклеточной водоросли – хламидомонады построены из фибрилл и выполняют функции движения у простейших организмов.

Сокращение мышечных белков – актина и миозина, входящих в состав мышечной ткани, обусловливают разнообразные движения скелетных мышц и поддержание мышечного каркаса человеческого тела.

Пептиды – переносчики молекул различных веществ, защитные белки – иммуноглобулины, гормоны – это неполный перечень протеинов, третичная структура которых имеет вид шара – глобулы. В крови присутствуют определенные белки, которые имеют на своей поверхности определенные участки – активные центры.

С их помощью они распознают и присоединяют к себе молекулы биологически активных веществ, вырабатываемых железами смешанной и внутренней секреции.

С помощью глобулярных белков гормоны щитовидной и половых желез, надпочечников, тимуса, гипофиза доставляются к определенным клеткам организма человека, снабженным специальными рецепторами для их распознавания.

Мембранные полипептиды

Жидкостно-мозаичная модель строения клеточных мембран наилучшим образом приспособлена к выполнению ими важных функций: барьерной, рецепторной и транспортной. Белки, входящие в нее, осуществляют транспорт ионов и частиц некоторых веществ, например глюкозы, аминокислот и др.

Изучить свойства глобулярных белков-переносчиков можно на примере натрий-калиевого насоса. Он осуществляет переход ионов из клетки в межклеточное пространство и обратно. Ионы натрия постоянно движутся в середину клеточной цитоплазмы, а катионы калия – из клетки наружу.

[attention type=red]

Нарушение нужной концентрации этих ионов приводит к гибели клетки. Чтобы предотвратить эту угрозу, в клеточную мембрану встроен специальный протеин.

[/attention]

Строение глобулярных белков таково, что они переносят катионы Na+ и K+ против градиента концентрации с использованием энергии аденозинтрифосфорной кислоты.

Строение и функции инсулина

Растворимые белки шаровидной структуры, находящиеся в третичной форме, выполняют функции регуляторов обмена веществ в организме человека. Вырабатываемый бета-клетками островков Лангерганса инсулин осуществляет контроль уровня глюкозы в крови. Он состоит из двух полипептидных цепей (α- и β- формы), соединенных несколькими дисульфидными мостиками.

Это ковалентные связи, возникающие между молекулами серосодержащей аминокислоты – цистеина. Гормон поджелудочной железы в основном состоит из упорядоченной последовательности аминокислотных звеньев, организованных в форме альфа-спирали. Незначительная его часть имеет вид β- структуры и аминокислотных остатков без строгой ориентации в пространстве.

Гемоглобин

Классическим примером глобулярных пептидов служит белок крови, обусловливающий красную окраску крови – гемоглобин. Протеин содержит четыре полипептидных участка в виде альфа- и бета-спирали, которые связаны небелковым компонентом – гемом.

Он представлен ионом железа, связывающим полипептидные цепи в одну конфирмацию, относящуюся к четвертичной форме. К молекуле протеида присоединяются частицы кислорода (в таком виде он называется оксигемоглобином) и далее транспортируются к клеткам.

Это обеспечивает нормальное протекание процессов диссимиляции, так как для получения энергии клетка окисляет поступившие в нее органические вещества.

Роль белка крови в транспорте газов

Кроме кислорода гемоглобин способен также присоединять углекислый газ. Диоксид углерода образуется как побочный продукт катаболических клеточных реакций и подлежит удалению из клеток. Если во вдыхаемом воздухе присутствует монооксид карбона – угарный газ, он способен образовывать прочное соединение с гемоглобином.

В этом случае токсическое вещество без цвета и запаха в процессе дыхания быстро проникает к клеткам организма, вызывая отравление. Особенно чувствительны к высокой концентрации угарного газа структуры головного мозга.

Возникает паралич дыхательного центра, расположенного в продолговатом мозге, что влечет за собой смерть от удушья.

В нашей статье мы рассмотрели структуру, строение и свойства пептидов, а также привели примеры глобулярных белков, выполняющих в организме человека ряд важных функций.

Источник: https://FB.ru/article/374576/globulyarnyiy-belok-struktura-stroenie-svoystva-primeryi-globulyarnyih-i-fibrillyarnyih-belkov

Главное в белке – последовательность аминокислот

Глобулярное строение полипептидной цепи это структура белка

Объединение аминокислот через пептидные связи создает линейную полипептидную цепь, которая называется первичной структурой белка

Учитывая, что в синтезе белков принимает участие 20 аминокислот и средний белок содержит 500 аминокислотных остатков, то можно говорить о невообразимом количестве потенциально возможных белков. В организме человека обнаружено около 100 тысяч различных белков.

К примеру, 2 аминокислоты (аланин и серин) образуют 2 пептида Ала-Сер и Сер-Ала; 3 аминокислоты дадут уже 6 вариантов трипептида; 20 аминокислот – 1018 различных пептидов длиной всего 20 аминокислот (при условии, что каждая аминокислота используется только один раз).

Самый большой из известных в настоящее время белков – титин – является компонентом саркомеров миоцита, молекулярная масса его различных изоформ находится в интервале от 3000 до 3700 кДа. Титин камбаловидной мышцы человека состоит из 38138 аминокислот.

Первичная структура белков, т.е. последовательность аминокислот в нем, программируется последовательностью нуклеотидов в ДНК. Выпадение, вставка, замена нуклеотида в ДНК приводит к изменению аминокислотного состава и, следовательно, структуры синтезируемого белка.

Участок белковой цепи длиной в 6 аминокислот (Сер-Цис-Тир-Лей-Глу-Ала)
Пептидные связи выделены желтым фоном, аминокислоты – рамкой

Если изменение последовательности аминокислот носит не летальный характер, а приспособительный или хотя бы нейтральный, то новый белок может передаться по наследству и остаться в популяции. В результате возникают новые белки с похожими функциями. Такое явление называется полиморфизм белков.

Для многих белков обнаруживается ярко выраженный консерватизм структуры. Например, гормон инсулин у человека отличается от бычьего только на три аминокислоты, от свиного – на одну аминокислоту (аланин вместо треонина).

Последовательность и соотношение аминокислот в первичной структуре определяет формирование вторичной, третичной и четвертичной структур.

Генотипическая гетерогенность

В результате того, что каждый ген у человека имеется в двух копиях (аллелях) и может подвергаться мутациям (замена, делеция, вставка) и рекомбинациям, серьезно не затрагивающим функцию кодируемого белка, то возникает полиморфизм генов и, соответственно, полиморфизм белков. Возникают целые семейства родственных белков, обладающих схожими, но неодинаковыми свойствами и функцией.

Например, всего существует около 300 разных типов гемоглобина.

У человека разные типы являются необходимыми на разных этапах онтогенеза: например, HbP – эмбриональный, образуется в первый месяц развития, HbF – фетальный, необходим на более поздних сроках развития плода, HbA и HbA2 – гемоглобин взрослых.

Разнообразие обеспечивается полиморфизмом глобиновых цепей: в гемоглобине P присутствуют 2ξ- и 2ε-цепи, в HbF – 2α- и 2γ-цепи, в HbА – 2α- и 2β-цепи, в HbА2 – 2α- и 2δ-цепи.

При серповидноклеточной анемии в шестом положении β-цепи гемоглобина происходит замена глутаминовой кислоты на валин.

Это приводит к синтезу гемоглобина S (HbS) – такого гемоглобина, который в дезоксиформе полимеризуется и образует тяжи.

В результате эритроциты деформируются, приобретают форму серпа (банана), теряют эластичность и при прохождении через капилляры разрушаются. Это в итоге приводит к снижению оксигенации тканей и их некрозу.

Группы крови АВ0 зависят от строения особого углевода на мембране эритроцитов. Различия в строении углевода обусловлены разной специфичностью и активностью фермента гликозил-трансферазы, способного модифицировать исходный олигосахарид.

Фермент имеет три варианта и осуществляет присоединение к олигосахариду мембран эритроцитов либо N-ацетилгалактозы, либо галактозы, либо фермент не присоединяет дополнительные сахаридные группы.

В результате лица с группой крови А0 на эритроците имеют олигосахарид с присоединенным к нему N-ацетилгалактозамином, с группой крови В0 – олигосахарид с галактозой, 00 – имеют только “чистый” олигосахарид, с группой крови АВ – олигосахариды и с N-ацетилгалактозамином, и с галактозой. 

Белки главного комплекса гистосовместимости обеспечивают трансплантационную несовместимость тканей. Они обладают чрезвычайно высоким полиморфизмом, в целом насчитывают несколько миллионов аллелей этих белков. Благодаря такому разнообразию каждый человек обладает практически уникальным набором аллелей.

Источник: https://biokhimija.ru/belki/1s.html

6.Структуры белка – биохимия

Глобулярное строение полипептидной цепи это структура белка

Молекула коллагена представляет собой правозакрученную спираль из трёх α-цепей. Такое образование известно под названием тропоколлаген[3]. Один виток спирали α-цепи содержит три аминокислотных остатка. 

Для первичной структуры белка характерно высокое содержание глицина, низкое содержание серосодержащих аминокислот и отсутствие триптофана.

Коллаген существует в нескольких формах. Основная структура всех типов коллагена является схожей.

Тропоколлаген (структурные единицы коллагена) спонтанно объединяются, прикрепляясь друг к другу смещенными на определенное расстояние концами, образуя в межклеточном веществе более крупные структуры. В фибриллярных коллагенах молекулы смещены относительно друг друга. 

Внутри существует ковалентная связь между цепями, а также некоторое непостоянное количество данных связей между самими тропоколагеновыми спиралями, образующими хорошо организованные структуры (например, фибриллы).

Более толстые пучки фибрилл формируются с помощью белков нескольких других классов, включая другие типы коллагенов, гликопротеины, протеогликаны, использующихся для формирования различных типов тканей из разных комбинаций одних и тех же основных белков.

[attention type=green]

Нерастворимость коллагена была препятствием к изучению мономера коллагена, до того момента как было обнаружено, что возможно извлечь тропоколлаген молодого животного, поскольку он еще не образовал сильных связей с другими субъединицами фибриллы.

[/attention]

Коллагеновая фибрилла — это полукристаллическая структурная единица коллагена. Коллагеновые волокна — это пучки фибрилл.

Фиброин является гетеродимером, образованным двумя белковыми цепями. Его первичная структура состоит из повторяющейся аминокислотной последовательности (Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala)n.

В свою очередь, повторяющиеся аминокислотные последовательности образуют антипараллельные складчатые β-слои, связанные водородными связями.

Эта структура обуславливает высокий предел прочности нитей паутин и шелка. Более прочный, чем кевлар, фиброин вдобавок ещё и высоко эластичен.

Эти качества делают его материалом, применяемым в различных областях, включая биомедицину и текстильное производство.

Структуры

Фиброин может образовывать три типа структур, называемых шёлк I, II и III. Шёлк I – натуральная форма фиброина, который выделяется из шёлкоотделительных желез тутового шелкопряда и присутствует в шелке-сырце. Шёлк II – структура фиброиновых молекул в крученой шёлковой пряже, его прочность выше, и он часто используется коммерчески в различных областях.

Шёлк III – недавно открытая структура фиброина, впервые замеченная профессором Региной Валуцци (Regina Valluzzi) с помощниками в Тафтском Уиниверситете. Шёлк III формируется преимущественно в растворах фиброинов на поверхности раздела (то есть границе между водой и воздухом, поверхность раздела вода-нефть и т.д.).

Исследование шёлка III для лучшего понимания его физической структуры, качеств и состава продолжается.

Кератины — семейство фибриллярных белков, обладающих механической прочностью, которая среди материалов биологического происхождения уступает лишь хитину. В основном из кератинов состоят роговые производные эпидермиса кожи – такие структуры, как волосы,ногти, рога носорогов, перья и рамфотека клюва птиц и др.

Согласно новой номенклатуре кератинов[1], в это семейство входят также цитокератины, образующие наиболее прочные элементы внутриклеточного цитоскелета эпителиальных клеток.

Структура белка

По вторичной структуре белка семейство кератинов разделяется на две группы:

  • α-кератины имеют конформацию в виде плотных витков вокруг длинной оси молекулы (α-спираль); эти кератины являются основой волос (включая шерсть), рогов, когтей и копыт млекопитающих.
  • β-кератины, более твёрдые и имеющие форму несколько зигзагообразных полипептидных цепей (т. н. β-листы); эти кератины обнаружены в когтях и чешуе рептилий, в их панцирях ( у черепах), в перьях, клювах и когтях птиц, в иглах дикобразов.

Для первичной структуры α-кератинов характерно большое содержание цистеина и множество дисульфидных связей.

В отличие от α-кератинов поперечные дисульфидные связи между соседними полипептидными цепями у β-кератинов отсутствуют. В полипептидной цепи каждый второй элемент — глицин. Характерно повторение последовательности «GSGAGA».

Для α-кератинов основным структурным компонентом являются цилиндрические микрофибриллы диаметром 75 А, состоящие из спирализованных, скрученных попарно протофибрилл.

Источник: https://www.sites.google.com/site/bio110303/home/struktury-belka

Строение белков. Структуры белков • биология-в.рф

Глобулярное строение полипептидной цепи это структура белка
Строение белков. Структуры белков

Структуры белков: первичная, вторичная, третичная и четвертичная

Название «белки» происходит от способности многих из них при нагревании становиться белыми. Название «протеины» происходит от греческого слова «первый», что указывает на их важное значение в организме. Чем выше уровень организации живых существ, тем разнообразнее состав белков.

Белки образуются из аминокислот, которые соединяются между собой ковалентной – пептидной связью: между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой. При взаимодействии двух аминокислот образуется дипептид (из остатков двух аминокислот, от греч. пептос – сваренный).

Замена, исключение или перестановка аминокислот в полипептидной цепи вызывает возникновение новых белков. Например, при замене лишь одной аминокислоты (глутамина на валин) возникает тяжелая болезнь – серповидно-клеточная анемия, когда эритроциты имеют другую форму и не могут выполнять свои основные функции (перенос кислорода).

При образовании пептидной связи отщепляется молекула воды. В зависимости от количества аминокислотных остатков выделяют:

олигопептиды  (ди-, три-, тетрапептиды и т. п.) – содержат до 20 аминокислотных остатков;

полипептиды – от 20 до 50 аминокислотных остатков;

белки – свыше 50, иногда тысячи аминокислотных остатков

По физико-химическим свойствам различают белки гидрофильные и гидрофобные.

Существуют четыре уровня организации белковой молекулы – равноценные пространственные структуры (конфигурации, конформации) белков: первичная, вторичная, третичная и четвертичная.

Первичная структура

Первичная структура белков является простейшей. Имеет вид полипептидной цепи, где аминокислоты связаны между собой прочной пептидной связью. Определяется качественным и количественным составом аминокислот и их последовательностью.

Вторичная структура

Вторичная структура образована преимущественно водородными связями, которые образовались между атомами водорода NH-группы одного завитка спирали и кислорода СО-группы другого и направлены вдоль спирали или между параллельными складками молекулы белка.

Белковая молекула частично или целиком скручена в α-спираль или образует β-складчатую структуру. Например, белки кератина образуют α-спираль. Они входят в состав копыт, рогов, волос, перьев, ногтей, когтей. β-складчатую имеют белки, которые входят в состав шелка. Извне спирали остаются аминокислотные радикалы (R-группы).

Водородные связи значительно более слабые, чем ковалентные, но при значительном их количестве образуют довольно прочную структуру.

Функционирование в виде закрученной спирали характерно для некоторых фибриллярных белков – миозин, актин, фибриноген, коллаген и т. п.

Третичная структура

Третичная структура белка. Эта структура постоянна и своеобразна для каждого белка. Она определяется размером, полярностью R-групп, формой и последовательностью аминокислотных остатков. Полипептидная спираль закручивается и укладывается определенным образом.

Формирование третичной структуры белка приводит к образованию особой конфигурации белка – глобулы (от лат. globulus – шарик). Его образование обуславливается  разными типами нековалентных взаимодействий: гидрофобные, водородные, ионные.

Между остатками аминокислоты цистеина возникают дисульфидные мостики.

Гидрофобные связи – это слабые связи между неполярными боковыми цепями, которые возникают в результате взаимного отталкивания молекул растворителя. При этом белок скручивается так, что гидрофобные боковые цепи погружены вглубь молекулы и защищают ее от взаимодействия с водой, а снаружи расположены боковые гидрофильные цепи.

Третичную структуру имеет большинство белков – глобулины, альбумины и т. п.

Четвертичная структура

Четвертичная структура белка. Образуется в результате объединения отдельных полипептидных цепей. В совокупности они составляют функциональную единицу. Типы связей разные: гидрофобные, водородные, электростатические, ионные.

Электростатические связи возникают между электроотрицательными и электроположительными радикалами аминокислотных остатков.

Для одних белков характерно глобулярное размещение субъединиц – это глобулярные белки. Глобулярные белки легко растворяются в воде или растворах солей. К глобулярным белкам принадлежит свыше 1000 известных ферментов.

К глобулярным белкам относятся некоторые гормоны, антитела, транспортные белки.

 Например, сложная молекула гемоглобина (белка эритроцита крови) является глобулярным белком и состоит из четырех макромолекул глобинов: двух α-цепей и двух β-цепей, каждая из которых соединена с гемом, содержащим железо.

[attention type=yellow]

Для других белков характерно объединение в спиральные структуры – это фибриллярные (от лат. fibrilla – волоконце) белки. Несколько (от 3 до 7) α–спиралей свиваются вместе, подобно волокнам в кабеле. Фибриллярные белки нерастворимы в воде.

[/attention]

Белки делят на простые и сложные.

Простые (протеины)

Состоят только из остатков аминокислот. К простым белкам относят глобулины, альбумины, глутелины, проламины, протамины, пистоны. Альбумины (например, альбумин сыворотки крови) растворимы в воде, глобулины (например, антитела) нерастворимы в воде, но растворимы в водных растворах некоторых солей (хлорид натрия и т. п.).

Сложные (протеиды)

Включают в состав, кроме остатков аминокислот, соединения другой природы, которые называются простетическою группой.

Например, металлопротеиды – это белки, содержащие негеминовое железо или связанные атомами металлов (большинство ферментов), нуклеопротеиды – белки, соединенные с нуклеиновыми кислотами (хромосомы и т. п.), фосфопротеиды –белки, в состав которых входят остатки фосфорной кислоты (белки яичного желтка и т. п.

), гликопротеиды –белки в соединении с углеводами (некоторые гормоны, антитела и т. п.), хромопротеиды – белки, содержащий пигменты (миоглобин и т. п.), липопротеиды – белки, содержащие липиды (входят в состав мембран).

Молекулярный уровеньУровни организации живого

Источник: https://xn----9sbecybtxb6o.xn--p1ai/obshchaya-biologiya/stroenie-belkov-struktury-belkov/

Будь здоров
Добавить комментарий

;-) :| :x :twisted: :smile: :shock: :sad: :roll: :razz: :oops: :o :mrgreen: :lol: :idea: :grin: :evil: :cry: :cool: :arrow: :???: :?: :!: